1 . 4  -  Microscopie électronique

Les myofibrilles s'organisent des cylindres disposés parallèlement et présentant une striation périodique caractérisée par l'alternance de bandes sombres A (anisotropes) et de bandes claires I (isotropes). La partie centrale des disques I est marquée par la strie Z. La zone plus claire qui apparaît au milieu du disque A est la strie H elle même centrée par la ligne M.
L'élément répétitif et fonctionnel de base est le sarcomère délimité par deux stries Z.

Microscopie électronique


Le réticulum sarcoplasmqiue est un réticulum lisse disposé en tubules longitudinaux dont l'extrémité est dilatée en regard de la jonction disque A - disque I. Les tubules sont reliés les uns aux autres par des tubules transversaux en regard des stries Z.

Le système T est un ensemble de canalicules transversaux qui sont des invaginations tubulaires de la membrane plasmique entourant les myofibrilles aux jonctions bande A-bande I. A ce niveau, le système T, associé aux extrémités dilatées du réticulum, forme les triades. La lame basale passe en pont au dessus des système T .
Les mitochondries sont nombreuses, entre les myofibrilles et sous la membrane plasmique. Elles assurent l'énergie nécessaire à la cellule.
Le glycogène est relativement abondant, apparaissant sous la forme de particules dispersées dans les bandes de sarcoplasme.

Schéma montrant l'organisation du réticulum sarcoplasmique et du système T autour des myofibrilles
Poirier J, Ribadeau-Dumas JL, Catala M, Gherardi RK, Bernaudin JF. La contractilité cellulaire. Histologie moléculaire. 5e éd. Paris : Masson ; 1997.

1 . 5  -  Structure moléculaire

Myofilaments fins

Les myofilaments fins ont un diamètre de 8 nm et sont composés principalement d'actine : chaque filament (actine F) est formé par la polymérisation de nombreuses molécules d'actine globulaire (actine G)4.

Protéines accessoires de l'actine
Poirier J, Ribadeau-Dumas JL, Catala M, Gherardi RK, Bernaudin JF. La contractilité cellulaire. Histologie moléculaire. 5e éd. Paris : Masson ; 1997.

Ces myofilaments sont fixés deux par deux par leur extrémité caudale sur les stries Z à de l'alpha-actinine et forment une hélice sur laquelle se logent des molécules de tropomyosine (protéine longue en forme de bâtonnet qui s'enroule autour d'un filament d'actine pour le stabiliser et le raffermir) et des complexe de troponine (complexe composé de trois polypeptides différents fixé sur la tropomyosine).

Myofilaments épais

Les filaments épais de myosine sont constitués par l'association de 200 à 300 molécules de myosine native. Chaque molécule a un poids moléculaire d'environ 470 000 daltons et présente une longueur de 140 à 170 nm. Chaque molécule est composée de deux chaînes lourdes en forme de club de golf dont les queues s'enroulent l'une autour de l'autre et de quatre chaînes légères fixées sur les têtes des chaînes lourdes. Plusieurs molécules se rassemblent en rangées régulières pour former le filament.

Molécule de myosine
Stevens A, Lowe J, Copin H (trad.), Collet A (trad.), Validire P (trad.) Cellules contractiles. Histologie. Paris : Éditions Pradel, 1993.

Protéines accessoires

Le fonctionnement du muscle squelet-tique dépend de l'alignement précis des myofilaments d'actine et de myosine dans la myofibrille. Ceci est permis grâce à des protéines qui lient entre eux les myofilaments et leur confère l'élasticité nécessaire qui leur permet de retrouver leur forme initiale après la contraction7 :o L'alpha-actinine qui est située sur la strie Z

  • La myomésine qui fixe la myosine dans la région de la strie M
  • La titine est une protéine élastique très longue (1 µm) parallèle aux myofilaments qui fixe les extrémités des filaments épais à la strie Z. La titine a des propriétés élastiques.
  • La nébuline est également une longue protéine qui s'étend le long des filaments fins dont elle maintient la structure hélicoïdale.
  • La desmine (qui fait partie du cytosquelette) lie entre elles les myofibrilles et à la membrane plasmique.
  • La protéine C lie la myosine.

Protéines du sarcolemme
Différentes protéines jouent un rôle important dans les relations entre le cytosquelette des cellules musculaires et la matrice extra-cellulaire :

  • La dystrophine qui intervient dans les relations entre les myofilaments et un complexe glycoprotéique membranaire.
  • Les complexes des dystroglycanes et des sarcoglycanes
  • La laminine qui fait le lien avec les éléments de la matrice extracellulaire.

1 . 6  -  Contraction musculaire

La contraction musculaire se traduit par un raccourcissement des "fibres" musculaires qui est visible uniquement au niveau des bandes I alors que les disques sombres gardent une longueur constante7 (7) Grignon G., Tissus musculaires. Cours d'Histologie. Paris : Ellipses ; 1996. . Lors de la contraction musculaire, les myofilaments d'actine glissent entre les myofilaments de myosine. Ce mouvement est commandé par les têtes des molécules de myosine qui se lient puis se détachent de la molécule d'actine et "marchent" ainsi sur les filaments d'actine 4. Le déplacement de la myosine sur l'actine est possible grâce à l'hydrolyse de molécules d'ATP.
La régulation de la contraction musculaire est réalisée par les molécules associées à la molécule d'actine : la tropomyosine, au repos masque le site de la liaison actine - myosine ; la libération de ce site est sous l'influence des ions Ca++ initialement contenus dans les citernes du réticulum sarcoplasmique. L'influx nerveux, provoque une dépolarisation de la membrane plasmique qui s'étend le long des membranes du système T puis est transférée au réticulum par l'intermédiaire des triades. La dépolarisation du réticulum provoque la libération du Ca++ qui active la contraction musculaire5 (5) Poirier J, Ribadeau-Dumas JL., Les tissus musculaires. Histologie. Paris : Masson ; 1993. .

2/4